Publikationsdatum:
2024-04-09
Beschreibung:
In der vorliegenden Arbeit wurde zum erstenmal ein Enzym aus Euphausia superba bis zur Homogenität gereinigt und ein darauf spezifisch reagierender Antikörper gewonnen. Mit Hilfe des Antikörpers konnten die beiden Isoenzyme NAGase B und C eindeutig voneinander unterschieden werden. Außerdem wies der Antikörper eine hohe Kreuzreaktivität zu NAGase III aus M. norvegica auf, einer Euphausiacee aus dem Kattegat. Dieser Sachverhalt spricht für eine große strukturelle Ähnlichkeit der NAGasen aus E. superba und M. norvegica, deren genauere Untersuchung Gegenstand zukünftiger Analysen sein muß. Für NAGase Bund NAGase C wurden im Zuge der Reinigung einige charakteristische Eigenschaften ermittelt, die dafür sprechen, daß es sich bei den beiden Enzymen um Isoenzyme handelt. Weiterhin wurden Hälterungsexperimente am antarktischen Krill hinsichtlich der Enzymeigenschaften Substrataffinität und Aktivierungsenergie ausgewertet. Hierbei zeigte sich, daß weder die Substrataffinität noch die Aktivierungsenergie eine temperaturabhängige Änderung erfahren. Die quantitative Enzymregulation soll in Zukunft mit noch zu entwickelnden Immuntests untersucht werden.
Materialart:
Thesis
,
NonPeerReviewed
Format:
text
