ISSN:
1432-0584
Source:
Springer Online Journal Archives 1860-2000
Topics:
Medicine
Description / Table of Contents:
Summary The intramolecular disulfide bonds of bovine fibrinogen were cleaved by sulphitolysis in 8 M urea in order to dissociate the protein into its single peptide chains. The reaction mixture obtained, unlike fibrinogen, was unable to promote the sedimentation rate of an erythrocyte suspension. Besides this, it inhibited the effect of fibrinogen on the sedimentation rate. It was assumed that the fibrinogen sub-units may combine monovalently with the erythrocyte surface. By this means binding sites may be blocked but agglomeration will not take place. When separated chromatographically all three subunits of fibrinogen showed this inhibition effect. The β(B)-chains were most active, the α(A)-and γ-chains were of equal effect.
Notes:
Zusammenfassung Die intramolekularen Disulfidbindungen von Rinderfibrinogen wurden durch Sulfitolyse in 8 M-Harnstoff gespalten und dadurch das Protein in seine Peptidketten zerlegt. Das erhaltene Reaktionsgemisch beschleunigt zum Unterschied von Fibrinogen die Senkung einer Erythrozytensuspension nicht. Es hemmt aber die beschleunigende Wirkung von Fibrinogen auf die Senkung. Dies wird damit erklärt, daß die Fibrinogenuntereinheiten monovalent mit den Erythrozytenoberflächen reagieren, wobei sie Haftstellen besetzen, ohne jedoch eine Agglomeration der Erythrozyten herbeizuführen. Jede der drei Peptidketten des Fibrinogens besitzt diese Hemmwirkung, am stärksten die β(B)-Kette, etwa gleich stark die α(A)-und die γ-Kette.
Type of Medium:
Electronic Resource
URL:
http://dx.doi.org/10.1007/BF01632283
