Skip to main content
SpringerLink
Log in

Alternative molecular forms of erythrocyte catalase

  • Specialia
  • Chimica. Biochimica. Biophysica
  • Published:
Experientia Aims and scope Submit manuscript

Zusammenfassung

Katalase aus Erythrocyten vom Menschen (und Pferd) lässt sich säulenchromatographisch und elektrophoretisch in drei Fraktionen A, B und C auftrennen, wobei die Fraktionen A und B die Tendenz haben, in die Fraktion C überzugehen. Durch Chromatographie unter Ausschluss von Luftsauerstoff konnte gezeigt werden, dass die Katalase in den Erythrozyten in der Form A vorliegt. Setzt man das Hämolysat dagegen einige Zeit Luftsauerstoff aus, wird die Katalase bei der Chromatographie in Form C eluiert. SH-blockierende Reagentien verhindern die Umwandlung von A in C, während C mit Mercaptoäthanol zu A reduziert werden kann. Es wird angenommen, dass dem Übergang von Fraktion A in B und C eine Bildung von Disulfidbrücken zugrunde liegt und dass es sich bei den beobachteten alternativen Formen möglicherweise um Katalase-Konformere handelt.

This is a preview of subscription content, log in via an institution to check access.

Access this article

Log in via an institution

Price excludes VAT (USA)
Tax calculation will be finalised during checkout.

Instant access to the full article PDF.

Institutional subscriptions

Literatur

  1. V. E. Price andR. E. Greenfield, J. biol. Chem.209, 363 (1954).

    Article  CAS  Google Scholar 

  2. T. Higashi andT. Peters, J. biol. Chem.238, 3945 (1963).

    Article  CAS  Google Scholar 

  3. R. S. Holmes andC. J. Masters, Archs Biochem. Biophys.109, 196 (1965).

    Article  CAS  Google Scholar 

  4. O. A. Thorup Jr., J. T. Carpenter andP. Howard, Br. J. Haemat.10, 542 (1964).

    Article  CAS  Google Scholar 

  5. S. Matsubara, Hedi Suter andH. Aebi, Experientia22, 428 (1966).

    Article  CAS  Google Scholar 

  6. M. Ogata andS. Takahara, Medicine and Biology (Japan)73, 292 (1966).

    CAS  Google Scholar 

  7. A. Blumberg, H. R. Marti, F. Jeunet andH. Aebi, Schweiz. Med. Wschr.92, 1324 (1962).

    CAS  Google Scholar 

  8. O. Smithies, Biochem. J.61, 629 (1955).

    Article  CAS  Google Scholar 

  9. O. A. Thorup, W. B. Strole andB. S. Leavell, J. Lab. Clin. Med.58, 122 (1961).

    CAS  Google Scholar 

  10. N. O. Kaplan, 7th Int. Congr. Biochem. Tokyo 1967 Symposium III, 3, 6, Abstracts p. 179.

  11. H. Aebi, Int. Symp. on hereditary disorders of erythrocyte metabolism, Duarte (February 1967).

  12. H. Walter, F. W. Selby andJ. R. Francisco, Nature208, 76 (1965).

    Article  CAS  Google Scholar 

  13. B. Chance andA. C. Maehly, inMethods in Enzymology (EdsS. P. Colowick andN. O. Kaplan; Academic Press, New York 1955), vol. 2, p. 764.

    Chapter  Google Scholar 

Download references

Author information

Authors and Affiliations

  1. Medizinisch-Chemisches Institut der Universität Bern, Switzerland

    M. Cantz, Stéphanie Mörikofer-Zwez, E. Bossi, H. Kaufmann, J. P. von Wartburg & H. Aebi

Authors
  1. M. Cantz
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

  2. Stéphanie Mörikofer-Zwez
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

  3. E. Bossi
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

  4. H. Kaufmann
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

  5. J. P. von Wartburg
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

  6. H. Aebi
    View author publications

    You can also search for this author in PubMed Google Scholar

Rights and permissions

Reprints and permissions

About this article

Cite this article

Cantz, M., Mörikofer-Zwez, S., Bossi, E. et al. Alternative molecular forms of erythrocyte catalase. Experientia 24, 119–121 (1968). https://doi.org/10.1007/BF02146931

Download citation

  • Published:

  • Issue Date:

  • DOI: https://doi.org/10.1007/BF02146931

Keywords

Search

Navigation