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  • Antigenic epitopes  (1)
  • 1985-1989  (1)
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Verlag/Herausgeber
Erscheinungszeitraum
  • 1985-1989  (1)
Jahr
  • 1
    Digitale Medien
    Digitale Medien
    Serological properties and processing in Escherichia coli K12 of OmpV fusion proteins of Vibrio cholerae (1986)
    Springer
    Molecular genetics and genomics 205 (1986), S. 501-506 
    Details
    ISSN: 1617-4623
    Schlagwort(e): Signal sequence ; Antigenic epitopes ; Outer membrane protein ; Immunogenicity
    Quelle: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Thema: Biologie
    Notizen: Summary Fusion proteins comprising the amino-terminal 99 amino acids of the bacteriophage MS2 replicase and various portions of OmpV a major outer membrane protein of Vibrio cholerae were expressed in Escherichia coli K12. These fusions were expressed under the control of the PL promoter of bacteriophage λ, and expression was controlled using a cIts repressor. Fusions occurring within the secretory signal sequence of OmpV gave rise to the production of mature OmpV. The efficiency, however, decreased with progressive deletion of the signal sequence within the fusions. The reactivity of various OmpV fusions with antisera raised against purified OmpV and whole bacteria demonstrated the existence of two antigenic domains: one present in the denatured form and another in the membrane-associated form of OmpV. These domains correspond to markedly hydrophilic regions of the protein as would be predicted for surface-exposed epitopes.
    Materialart: Digitale Medien
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF00338089
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