In:
Angewandte Chemie, Wiley, Vol. 78, No. 18-19 ( 1966-09-21), p. 871-886
Abstract:
Das Eiweißhormon Insulin ist im Tierreich weitverbreitet, seine Aminosäurezusammensetzung ist bei gleicher biologischer Wirksamkeit sehr unterschiedlich. – Insulin besteht aus zwei Polypeptidketten, die durch drei Cystinreste zu einem bicyclischen System aus 20 und 85 Ringgliedern verknüpft sind. – Das Protein kristallisiert mit Fremdionen in verschiedenen Formen. In Lösungen bildet Insulin gewöhnlich Aggregate aus 2 n Molekülen. – Das Hormon kann aus den getrennten Polypeptidketten regeneriert werden. Die Totalsynthese erfolgte analog aus synthetisierten Peptidketten. – Bei der Biosynthese wird Insulin anscheinend auch aus den beiden separat entstandenen Ketten zusammengefügt. – Im Organismus fördert Insulin den Aufbau von Glykogen, Fett und Protein; Insulinmangel äußert sich im Anstieg des Blutzuckers. Der eigentliche Wirkungsmechanismus des Hormons ist immer noch unbekannt. – Ein spezifisches Wirkzentrum konnte im Insulinmolekül noch nicht nachgewiesen werden, es enthält mehrere antigene Bereiche.
Type of Medium:
Online Resource
ISSN:
0044-8249
,
1521-3757
DOI:
10.1002/ange.v78:18/19
DOI:
10.1002/ange.19660781808
Language:
English
Publisher:
Wiley
Publication Date:
1966
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