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    Online-Ressource
    Online-Ressource
    American Association for the Advancement of Science (AAAS) ; 2012
    In:  Science Vol. 336, No. 6085 ( 2012-06), p. 1160-1164
    In: Science, American Association for the Advancement of Science (AAAS), Vol. 336, No. 6085 ( 2012-06), p. 1160-1164
    Kurzfassung: Pattern recognition receptors confer plant resistance to pathogen infection by recognizing the conserved pathogen-associated molecular patterns. The cell surface receptor chitin elicitor receptor kinase 1 of Arabidopsis (AtCERK1) directly binds chitin through its lysine motif (LysM)–containing ectodomain (AtCERK1-ECD) to activate immune responses. The crystal structure that we solved of an AtCERK1-ECD complexed with a chitin pentamer reveals that their interaction is primarily mediated by a LysM and three chitin residues. By acting as a bivalent ligand, a chitin octamer induces AtCERK1-ECD dimerization that is inhibited by shorter chitin oligomers. A mutation attenuating chitin-induced AtCERK1-ECD dimerization or formation of nonproductive AtCERK1 dimer by overexpression of AtCERK1-ECD compromises AtCERK1-mediated signaling in plant cells. Together, our data support the notion that chitin-induced AtCERK1 dimerization is critical for its activation.
    Materialart: Online-Ressource
    ISSN: 0036-8075 , 1095-9203
    RVK:
    RVK:
    Sprache: Englisch
    Verlag: American Association for the Advancement of Science (AAAS)
    Publikationsdatum: 2012
    ZDB Id: 128410-1
    ZDB Id: 2066996-3
    ZDB Id: 2060783-0
    SSG: 11
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