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    Pentylenetetrazole-Induced Seizure Up-Regulates Levels of Microtubule-Associated Protein 1B mRNA and Protein in the Hippocampus of the Rat (1995)
    Oxford, UK : Blackwell Science Ltd
    Journal of neurochemistry 65 (1995), S. 0 
    Details
    ISSN: 1471-4159
    Source: Blackwell Publishing Journal Backfiles 1879-2005
    Topics: Medicine
    Notes: Abstract: Stimuli that evoke seizure are capable of inducing structural changes in the hippocampus. However, late-acting genes related to these changes have not been described. Administration of pentylenetetrazole (PTZ; 50 mg/kg) to rats of various ages evoked tonic-clonic seizures. Using RNA gel blot analysis we found that the level of the mRNA for microtubule-associated protein 1B (MAP1B) was robustly increased in the hippocampus of 3-month-old rats. The levels of MAP1B mRNA in hippocampus peaked at 40 h and began to decline by 72 h following PTZ treatment. Immunoblotting with anti-MAP1B antibody demonstrates the increase in content of immunoreactive proteins 40–72 h after seizure onset in the hippocampus of PTZ-treated rats. These results indicate that MAP1B is a sensitive indicator of hippocampal structural changes occurring in response to PTZ-induced seizure activity.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1046/j.1471-4159.1995.65010467.x
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  • 2
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    AktivitÄtsmessungen lysosomaler Enzyme der Rattenleber nach Gabe von Äthylalkohol (1971)
    Springer
    Naunyn-Schmiedeberg's archives of pharmacology 270 (1971), S. 343-348 
    Details
    ISSN: 1432-1912
    Keywords: Lysosomes ; Enzymes ; Permeability ; Ethanol
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Notes: Summary Bound and free activities of the glycosaminoglycan hydrolases hyaluronidase (EC 3.2.1.35),Β-glucuronidase (EC 3.2.1.31) andΒ-acetylglucosaminidase (EC 3.2.1.30) were measured in rat liver after administration of 1 g ethanol/kg i.p. The following results were obtained: 1. Protein concentration decreased significantly in the lysosomal fraction. 2. Protein concentration remained constant in lysosomal supernatants. 3. Activities of hyaluronidase andΒ-glucuronidase decreased significantly (p〈0.05) in the lysosomal supernatants. 4. In the lysosomal fraction activities ofΒ-glucuronidase decreased significantly, hyaluronidase activity remained constant. 5. Electron microscopy of the parenchymal liver cells showed disturbances of the mitochondria and defects of the lysosomal membranes.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01002346
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  • 3
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    Glycosaminoglycano-Hydrolasen im menschlichen Serum (1967)
    Springer
    Annals of hematology 15 (1967), S. 274-280 
    Details
    ISSN: 1432-0584
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary In the serum of 20 healthy persons, devided into 6 different age-groups, enzyme activity of Hyaluronidase, β-Glukuronidase and β-Acetylglucosaminidase was determined. High enzymatic activities of the three lysosomal enzymes was found in the first year of life where upon the enzyme activity dropped between twenty and thirty years. Hyaluronidase activity remained relatively constant between twenty and eighty years. In contrast β-Glukuronidase and β-Azetylglukosaminidase activity increased with advancing age. While β-Glukuronidase of aged persons nerver reached the level of the first year activity, the values for β-Acetylglucosaminidase can be equivalent in very old and very young persons. In the specific case of β-Acetylglucosaminidase pH-optimum, optimal substrate and enzyme-concentration was determined.
    Notes: Zusammenfassung Von 200 klinisch gesunden Probanden wurden — in 6 Altersgruppen — die Normalwerte der Serum-Glykosaminoglyzanohydrolasen: Hyaluronidase, β-Glukuronidase und β-Azetylglukosaminidase ermittelt. Dabei fand sich eine hohe Enzymaktivität der 3 lysosomalen Enzyme im Säuglingsalter und eine Abnahme der Enzymaktivität in der Altersgruppe: 1–15 Jahre. Während die Hyaluronidase zwischen 1 und 80 Jahren etwa gleiche Aktivitäten zeigte, fand sich bei der β-Glukuronidase und der β-Azetylglukosaminidase ein deutlicher Aktivitätsanstieg mit höherem Lebensalter, der jedoch nur bei der β-Azetylglukosaminidase die Enzymaktivität in der ersten Altersgruppe erreichte. Für die β-Azetylglukosaminidase wurden pH-Optimum, optimale Substratund Enzymkonzentration bestimmt.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01632377
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  • 4
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    Nachweis einer Peptidyl-Peptid-Hydrolase (Kollagenase?) in der Aortenwand des Schweins (1970)
    Springer
    Journal of molecular medicine 48 (1970), S. 1420-1421 
    Details
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary This study purports measuring of the activity of a peptidyl peptide hydrolase (collagenase?) in pig aorta. The pH optimum observed was 7.2. The specific activity of the enzyme could not be increased by fractionation with ammonium sulphate and Sephadex G-100 chromatography.
    Notes: Zusammenfassung In der vorliegenden Arbeit konnte der Nachweis einer Peptidyl-Peptid-Hydrolase (Kollagenase?) in der Aortenwand des Schweins erbracht werden. Das pH-Optimum des Enzyms liegt bei 7,2. Eine fraktionierte Ammoniumsulfatfällung, sowie ein säulenchromatographischer Reinigungsschritt an Sephadex G 100 erbrachten keine wesentliche Anreicherung der spezifischen Aktivität.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01488816
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    Paper (German National Licenses)
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  • 5
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    Hyaluronidase-, β-Glucuronidase- und β-Acetylglucosaminidase-Aktivität in normalen und arteriosklerotisch veränderten menschlichen Aorten (1967)
    Springer
    Journal of molecular medicine 45 (1967), S. 92-95 
    Details
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary Previous investigations on encyme activities of glucose, lipid and protein metabolism are reviewed. The catabolic metabolism of mucopolysaccharides of 65 human aortas was investigated. The activities of the lysosomal encymes hyaluronidase,β-glucuronidase andβ-acetylglucosaminidase in 4 groups of normal and arteriosclerotic aortas were measured. It was found that the encymatic activities of arteriosclerotic arteries were higher than in normal vessels. Their function and possible role in the pathogenesis of the initial oedema was discussed.
    Notes: Zusammenfassung Nach Besprechung der bisher bestimmten Enzymaktivitäten des Glucose-, Fett- und Eiweißstoffwechsels [29] werden die Ergebnisse eigener Untersuchungen über den katabolen Mucopolysaccharidstoffwechsel an 65 menschlichen Aorten aufgeführt. Die lysosomalen Enzyme: Hyaluronidase,β-Glucuronidase undβ-Acetylglucosaminidase wurden bei vier Altersklassen in normalen und arteriosklerotischen Gefäßen bestimmt. Dabei fand sich mit steigenden arteriosklerotischen Veränderungen eine Aktivitätszunahme dieser drei katabolen Mucopolysaccharid-Enzyme. Ihre Funktion in der Pathogenese des Initialödems wurde diskutiert.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01747970
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    Paper (German National Licenses)
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  • 6
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    Biochemische und elektronenmikroskopische Untersuchungen an normalen und arteriosklerotisch veränderten menschlichen Aorten (1969)
    Springer
    Journal of molecular medicine 47 (1969), S. 991-999 
    Details
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary The activities of the glycosaminoglycan hydrolases were measured in about one hundred human aortas. A classification was attempted according to the age and atherosclerotic changes by macroscopical, light microscopical and electron microscopical methods. The following results were found: 1. The activities ofβ-glucuronidase andβ-acetylglucosaminidase were significantly increased in areas of atheroclerotic changes. 2. Heterophage vacuoles in fibroblasts — demonstrated by electron microscopy — are thought to be morphological equivalent for the increased enzyme activities. 3. In microscopically normal areas of the aorta the activities of glycosaminoglycan hydrolases are influenced by the procentual rate of atherosclerotic changes of the remaining aorta. The results are statistically significant. 4. There were no correlation between enzyme activities and age up to sixty years.β-glucuronidase activity increased significantly in higher age (p〈0,05). 5. Concentration of protein remained constant up to sixty years, later on decreased significantly (p〈0,05). 6. DNA concentration decreased up to thirty years and then remained constant.
    Notes: Zusammenfassung In etwa 100 menschlichen Aorten wurden die Aktivitäten der Glykosaminoglykano-Hydrolasen gemessen. Die Aorten wurden nach Alter und arteriosklerotischen Veränderungen in 4 Gruppen eingeteilt. Um eine exakte Differenzierung zwischen reinen Altersveränderungen und arteriosklerotisch bedingten Veränderungen treffen zu können, wurden in den einzelnen Gruppen die Gewebsproben lichtmikroskopisch und elektronenmikroskopisch untersucht. Dabei wurden die folgenden Befunde erhoben: 1. Mit zunehmender Arteriosklerose steigen die Aktivitäten der Glykosaminoglykano-Hydrolasen in den arteriosklerotisch veränderten Bezirken signifikant an. 2. Als morphologisches Äquivalent für die Enzymaktivitätssteigerungen wird die elektronenoptisch nachweisbare Zunahme von heterophagen Vacuolen in den Fibroblasten zur Diskussion gestellt. 3. In unveränderten Aortenabschnitten wird der katabole Mucopolysaccharidstoffwechsel durch die arteriosklerotischen Veränderungen der Restaorta signifikant beeinflußt. 4. In Abhängigkeit vom Alter weist lediglich die β-Glucuronidase oberhalb des 60. Lebensjahres einen gering signifikanten Aktivitätsanstieg auf. 5. Der Proteingehalt bleibt bis zum 60. Lebensjahr konstant und fällt dann gering signifikant ab. 6. Der DNS-Gehalt fällt von der Geburt bis zum 30. Lebensjahr um etwa 60% ab und bleibt dann bis ins hohe Alter konstant.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01498237
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  • 7
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    Nachweis der Hyaluronidase (systematischer Name: Hyaluronat-Glycanohydrolase, EC 3.2.1.35) im menschlichen Kniegelenkknorpel (1970)
    Springer
    Journal of molecular medicine 48 (1970), S. 379-379 
    Details
    ISSN: 1432-1440
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Summary In this investigation hyaluronidase activity could be measured in human articular cartilage. The method of enzyme isolation was discribed.
    Notes: Zusammenfassung In den vorliegenden Untersuchungen konnte erstmals im menschlichen Kniegelenkknorpel die Existenz der Hyaluronidase (EC 3.2.1.35) nachgewiesen werden. Die Methode zum Enzymnachweis wird beschrieben.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01484871
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    Paper (German National Licenses)
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  • 8
    Electronic Resource
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    Aktivitätsmessungen lysosomaler Enzyme im menschlichen Serum nach Gabe von hormonalen Kontrazeptiva (1973)
    Springer
    Journal of molecular medicine 51 (1973), S. 91-92 
    Details
    ISSN: 1432-1440
    Keywords: Contraceptive drugs ; Lysosomal enzymes ; Liver diseases ; Kontrazeptiva ; lysosomale Enzyme ; Lebererkrankungen
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung In der vorliegenden Arbeit wurden die Serumaktivitäten der Beta-Glucuronidase, Beta-Acetylglucosaminidase und der Transaminasen (GOT und GPT) bei Frauen gemessen, die über einen Zeitraum von sechs Cyclen Kontrazeptiva (Lyndiol bzw. Eugynon) genommen hatten. Aus den Ergebnissen geht hervor, daß in den untersuchten Seren die Aktivitäten der Transaminasen im Normbereich lagen, während die Beta-Glucuronidase und Beta-Acetylglucosaminidase im Langzeitversuch nach Eugynon einen signifikanten Aktivitätsanstieg aufwiesen. Nach Gabe von Lyndiol kam es lediglich zu einem signifikanten Anstieg der Beta-Glucuronidase nach 1/2jähriger Einnahme. Die Anwendung von Kontrazeptiva bei Lebererkrankungen wird aufgrund der in der Literatur geschilderten Angaben diskutiert.
    Notes: Summary The activities of beta-glucuronidase, beta-acetylglucosaminidase and transaminases (got and gpt) were measured in the sera of women, pretreated with lyndiol and eugynon for one to six cycles. The results demonstrate a significant increase of beta-glucuronidase and beta-acetylglucosaminidase in the long-term study. In lyndiol-pretreated women, only beta-glucuronidases was significantly increased. The treatment with contraceptives in patients with hepatic diseases are discussed in the light of reports from the literature.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF01467763
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    Paper (German National Licenses)
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  • 9
    Electronic Resource
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    Nachweis, Reinigung und Eigenschaften einer Peptidyl-Peptid-Hydrolase (Kollagenase) aus Leber und Milz des Kaninchens (1969)
    Springer
    Clinical and experimental medicine 150 (1969), S. 185-193 
    Details
    ISSN: 1591-9528
    Keywords: Collagenase ; Characterization ; Rabbit Organs ; Kollagenase ; Charakterisierung ; Kaninchenorgane
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung In der vorliegenden Arbeit wurde der Nachweis einer Peptidyl-Peptid-Hydrolase (Kollagenase) in Leber und Milz des Kaninchens erbracht. Das pH-Optimum wurde in beiden Organen bei pH 8,0, das Temperaturoptimum bei 45° C gemessen. Die Unterscheidung von anderen Proteasen mit Hilfe des Substrats war möglich.
    Notes: Summary In this investigation the activity of collagenase was measured in liver and spleen of rabbits. In both organs the pH-optimum of collagenase was 8.0, optimal temperature 45°. By using a new substrate differentiation between collagenase and other proteases was possible.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF02044462
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  • 10
    Electronic Resource
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    Glykosaminoglykanohydrolasen im menschlichen Rippen- und Kniegelenkknorpel (1968)
    Springer
    Clinical and experimental medicine 147 (1968), S. 253-263 
    Details
    ISSN: 1591-9528
    Keywords: Mucopolysaccharides ; Lysosomes ; Metabolism ; Mucopolysaccharide ; Lysosomen ; Stoffwechsel
    Source: Springer Online Journal Archives 1860-2000
    Topics: Medicine
    Description / Table of Contents: Zusammenfassung In menschlichen Rippen- und Kniegelenkknorpelproben, die von sechs Altersgruppen stammten, wurden DNS-Gehalt, Proteingehalt, Hyaluronidase-,Β-Glucuronidase- undΒ-Acetylglucosaminidaseaktivität bestimmt. Mit zunehmendem Alter zeigte sich ein Abfall des DNS-Gehalts, während der Proteingehalt stark anstieg. Hyaluronidaseaktivität konnte nicht nachgewiesen werden, jedoch zeigte der Knorpelextrakt einen starken Inhibitoreffekt auf hochgereinigte Hyaluronidase. DieΒ-Glucuronidase zeigte in der Altersgruppe 60–80 Jahre im Kniegelenkknorpel, bezogen auf DNS/100 mg Knorpeltrockengewebe, im Vergleich zur vorhergehenden Altersgruppe einen signifikanten Anstieg. DieΒ-Acetylglucosaminidase wies in den beiden letzten Altersgruppen, bezogen auf DNS/100 mg TG, etwa gleiche Aktivitäten auf. Im Rippenknorpel kam es mit zunehmendem Alter zu einem starken Aktivitätsverlust beider Enzyme.
    Notes: Summary Concentration of DNS and protein and activities of hyaluronidase,Β-glucuronidase andΒ-acetylglucosaminidase were measured in human costal- and articular cartilage, devided in six age-groups. DNS-concentration declined, protein-concentration increased with age. While hyaluronidase-activity could not be found in any of the studied cartilage samples, the cartilage showed an inhibiting effect on high purified hyaluronidase. In articular cartilageΒ-grucuronidase-activity in contrast toΒ-acetylglucosarainidase increased statistically significant in the last age-group. In costal cartilage activity of both enzymes decreased with age.
    Type of Medium: Electronic Resource
    URL: http://dx.doi.org/10.1007/BF02044609
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